S100ファミリーに関連する新規ヒト好中球タンパク質の同定と特性評価

ミエロイド関連タンパク質8 (MRP-8) に対するウサギ多クローン抗体が、S100ファミリーのタンパク質である他のS100タンパク質（MRP-14）および安静好中球の細胞質中にある6.5 kDaのタンパク質（p6）を認識した。p6はS100ファミリーの新しいメンバーであることがわかった。それはpI値が6.2（小型型、p6a）および6.3（大型型、p6b）の2つのアイソフォームから成り、総細胞質タンパク質の5%を構成していた。両方のアイソフォームは単球の細胞質でも確認されたが、リンパ球の細胞質では確認されなかった。主アイソフォームのみが放射性Ca2+に結合し、MRP-8と同様に観察されたが、MRP-14の異なる変異体はすべてラベル付けされた。オプソニン化したザイモサンによる好中球活性化では、細胞外Ca2+を必要とする刺激剤として、p6aの58%およびp6bの42%が膜に転送された。Ca(2+)-非依存的な刺激剤であるファルボール12-ミリスタエート13-アセテートでの転送は検出されなかった。この転送パターンはMRP-8およびMRP-14で観察されたものと類似していた。さらに、p6、MRP-8、MRP-14は膜の細胞骨格分画に特異的に関連付けられていた。この新規S100タンパク質のCa(2+)-依存的転送は、MRP-8およびMRP-14と並行して膜の細胞骨格へのCa2+信号の調節におけるこれらのタンパク質の役割を示唆している。