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Mycobacteria에서 MmpL 단백질은 복잡한 세포 외피의 생합성에 참여하는 주요 구성 요소를 나타냅니다. Mycobacterium abscessus subsp. bolletii의 자연 발생 거친 형태 변이체의 전체 유전체 분석을 통해 MmpL 가족 단백질의 기능에 필수적인 보존된 티로신이 확인되었습니다. 동형의 매끄러운(S) 및 거친(R) 변이체는 MmpL4a의 Y842H 치환과 관련된 단일 돌연변이로 다릅니다. 이 돌연변이는 R 변이체에서 글리코펩티돌리피드 생산/운반의 결핍을 유발하고, 시험관 내에서 코드 생성 능력을 증가시켰습니다. 제브라피시에서 M. bolletii R 변이체의 병원성은 모체 S 균주보다 증가했으며, 이는 대량의 스네이크 코드, 농양 형성 및 빠른 유충 사망을 포함했습니다. 이 발견은 Mycobacterium tuberculosis MmpL3을 포함한 여러 MmpL 단백질에서 Tyr842의 필수적인 역할을 입증하게 해주었습니다. MmpL4a와 MmpL3의 구조적 유사성 모델은 서로 마주 보고 있는 TM10 및 TM4의 막 관통 영역에 위치한 두 개의 추가 중요한 잔기를 확인했습니다. 우리는 이러한 중심 잔기가 기질 운반에 에너지를 공급하는 양성자 동력의 일부라고 제안합니다. 따라서 우리는 mycobacteria에서 지질 운반체 및 병원성 결정 인자로서의 MmpL 단백질의 기계적/구조적 측면에 대한 중요한 통찰력을 제공합니다.
Bernut et al. (금요일)에 의해 이 질문이 연구되었습니다.