트랜스티레틴은 알츠하이머 생쥐를 Aβ 독성의 행동적 및 생화학적 효과로부터 보호한다.

복합 다세포 생물의 통합 기능을 수행하기 위해 많은 양의 분비 단백질을 생산하도록 진화한 세포는 단백질 잘못 접힘에 대한 보상 메커니즘을 갖추고 있다. 간세포와 혈장 세포는 분비 단백질이 세포를 효율적으로 통과하도록 보장하기 위한 잘 발달된 샤프론 및 프로테아좀 시스템을 갖추고 있다. 단백질 잘못 접힘과 관련된 신경 퇴행성 질환의 수는 신경 세포가 이러한 계통에서 잘 발달되지 않은 시스템 때문에 잘못 접힌 분자의 집합체의 병리적 효과에 특히 민감하다는 것을 시사한다. 아밀로이드 유발 (Abeta(1-42)) 펩타이드의 집합체는 알츠하이머병 (AD)의 병리 발생에서 주요한 역할을 하지만, 정확한 메커니즘은 불분명하다. 원주 세포에서의 자연 방어 기전을 구성할 수 있는 단백질-단백질 상호작용을 조사하는 유전자 연구에서, WT 인간 트랜스티레틴 (TTR) 전이유전자의 과발현이 인간 AD의 APP23 전이 유전자 생쥐 모델에서 개선 효과를 보였다. 내재된 TTR 유전자의 표적 침묵화는 신경병리학적 표현형의 발전을 가속화했다. 정상 인간과 생쥐, AD 환자 및 APP23 생쥐의 뇌에서 세포 내 TTR이 관찰되었다. APP23 뇌에서는 플라크에서 TTR과 Abeta의 세포외 동시위치가 나타났다. 표면 플라스몬 공명을 사용하여 TTR과 Abeta 집합체 간의 직접적인 단백질-단백질 상호작용에 대한 vitro 증거를 얻었다. 이러한 발견은 TTR이 세포 내부 및 외부 환경에서 독성 또는 프리 독성 Abeta 집합체에 결합하는 능력 때문에 보호적이라는 것을 시사한다. 이 상호작용은 독특한 정상 숙주 방어 메커니즘을 나타낼 수 있으며, 이를 강화하는 것이 치료적으로 유용할 수 있다.