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이 연구에서는 자가 조립이 가능하고 하이드로젤을 형성할 수 있는 퀴노아 단백질에서 유래된 펩타이드를 식별하기 위해 통계역학 기반 알고리즘인 TANGO를 사용하여 펩타이드의 β-응집 경향성을 예측하였습니다. 가장 높은 응집 경향성을 가진 펩타이드는 젤링 스크리닝 실험에 적용되었으며, 그 중에서 서열 KIVLDSDDPLFGGF를 가진 가장 유망한 생물 활성 펩타이드가 선택되었습니다. C-말단 아미드화 펩타이드(KIVLDSDDPLFGGF-NH2)의 자가 조립 및 하이드로젤화 특성이 연구되었습니다. 펩타이드의 2차 구조에 대한 농도, pH 및 온도의 영향을 원형 이차 회절(CD)로 조사하였으며, 나노구조는 투과 전자 현미경(TEM) 및 소각 중성자 산란(SANS)으로 연구하였습니다. 결과는 무작위 코일, α-헬릭스, 비틀린 β-시트 및 잘 정의된 β-시트 2차 구조의 존재를 밝혀냈으며, 농도, pH 또는 온도에 따라 달라지는 길어진 피브릴 및 다발을 포함한 다양한 나노구조가 발견되었습니다. 펩타이드의 자가 조립은 아밀로이드 형성의 확립된 모델을 따르는 것으로 나타났으며, 이는 불접힌 펩타이드가 α-헬릭스를 포함하는 중간체에서 β-시트가 풍부한 프로토피브릴로 전이하는 과정을 설명합니다. 자가 조립은 높은 농도, 높은 온도 및 펩타이드의 등전점에 가까운 pH에서 촉진되며, 이는 수소 결합, 소수성 및 전기적 상호작용, 그리고 π-π 상호작용(잔여 F로부터)으로 매개되는 것으로 추정됩니다. 15 mg/mL 및 pH 3.5에서 펩타드는 자가 조립을 하여 자기 지지형 하이드로젤을 형성하였으며, 이는 진동 유변학 측정에 의해 G' (1 Hz) ~2300 Pa의 점성 탄성 행동을 나타냈습니다. 이 연구는 식물 단백질 유래 펩타이드의 자가 조립을 모니터링하는 간단한 방법을 설명하고 있으며, 형성된 하이드로젤의 식품 및 생물 의학에서의 잠재적 응용을 입증하기 위한 추가 연구가 필요합니다.
Cheng et al. (Mon,)는 이 질문을 연구하였습니다.