단백질 분해 효소 유사체 BepA (YfgC)는 대장균에서 β-배럴 막 단백질의 조립과 분해를 촉진한다.

그람 음성 세균은 그 구성 요소의 결함 있는 생합성을 감지하고 처리하는 외막(OM) 품질 관리 시스템을 갖추고 있다. 대장균에서 잘못 접힌 외막 단백질(OMP)의 축적은 외막 구조와 기능을 보존하는 데 필요한 여러 유전자의 전사를 상향 조절하는 필수 대체 σ 인자인 σ(E)를 활성화시킨다. 외막의 무결성을 유지하는 데 관련되어 있을 것으로 보이는 푸르피라민 금속 단백질 분해 효소를 암호화하는 σ(E) 조절 유전자 bepA(구 yfgC)의 파괴는 세포를 여러 약물에 민감하게 만든다. 그러나 BepA의 구체적인 기능은 여전히 불분명하다. 여기에서 우리는 BepA가 LptD의 생합성을 촉진함으로써 리포폴리사카라이드의 외막 운반 및 조립에 관여하는 필수 OMP인 LptD의 분자 내부 이황화 결합의 재구성을 촉진한다는 사실을 보여준다. 또한 BepA는 단백질 분해 효소 활성을 가지며 잘못 접힌 LptD의 분해에 책임이 있다. 세포질 보조 단백질 SurA가 없는 상태에서 BepA는 β-배럴 조립 기계(BAM) 복합체의 중앙 OMP 단위체인 BamA의 분해도 촉진한다. 흥미롭게도, bepA 파괴로 인한 LptD의 결함 있는 산화적 접힘은 BepA의 단백질 분해 효소 활성 부위 돌연변이의 발현에 의해 부분적으로 억제되어 BepA가 단백질 분해 효소 활성과 독립적으로 기능한다는 것을 시사한다. 우리는 또한 BepA가 BAM 복합체의 구성 요소와 유전적 및 물리적 상호작용을 한다는 것을 보여준다. 이러한 발견은 BepA가 OMP의 조립을 촉진하고 OMP가 올바르게 조립되지 않았을 때 단백질 분해적으로 제거함으로써 외막의 무결성을 유지할 가능성을 제기하였다.