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단백질 아르지닌 메틸화는 단백질-단백질 및 단백질-DNA/RNA 상호작용을 조절하여 차등 유전자 발현에서 중요한 역할을 합니다. 많은 단백질이 아르지닌 메틸화를 겪지만, 단백질 아르지닌 메틸전이효소 (PRMTs)가 어떻게 기질을 식별하는지는 한정된 정보만 제공됩니다. 인간 PRMT5 복합체는 PRMT5, WD45/MEP50 (WD 반복 도메인 45/메틸로솜 단백질 50), 및 pICln으로 구성되어 있으며, 그 기질 단백질의 대칭적인 아르지닌 이메틸화를 촉매합니다. pICln은 메틸화를 위해 PRMT5 복합체에 스플라이스좀 Sm 단백질을 모집하여 그 후 snRNA에 적재되어 소형 핵 리보핵단백질을 형성하게 합니다. PRMT5 복합체의 조절 방식을 이해하기 위해 그 생화학적 구성을 조사하고 RioK1을 PRMT5 복합체의 새로운 스토이끼오메트릭 성분으로 확인했습니다. 우리는 RioK1과 pICln이 서로 독립적으로 PRMT5에 결합한다는 것을 보여줍니다. 이로 인해 pICln 또는 RioK1이 서로 다른 복합체에서 결합하는 PRMT5-WD45/MEP50 핵심 구조가 형성됩니다. 또한, 우리는 RioK1이 RNA 결합 단백질 뉴클레올린을 PRMT5 복합체에 모집하여 대칭적인 메틸화를 위해 어댑터 단백질로서 기능한다는 것을 보여줍니다. 따라서 PRMT5의 pICln 또는 RioK1과의 독점적인 상호작용은 메틸전이효소가 어떻게 기질 단백질을 구별할 수 있는지에 대한 최초의 기계적 통찰을 제공합니다.
Guderian 외 (수요일)는 이 질문을 연구했습니다.