Key points are not available for this paper at this time.
용해 가능한 칼슘 결합 단백질인 칼레튜클린은 당단백질 접힘의 막횡단 샤페론인 칼넥신과 높은 서열 동질성을 공유한다. 우리의 실험은 칼레튜클린이 칼넥신처럼 내단백질에서 새로 합성된 여러 단백질과 일시적으로 결합함을 보여주었다. 칼레튜클린에 결합한 단백질 집단은 칼넥신에 결합한 단백질과 부분적으로 겹쳤다. 인플루엔자 바이러스의 헤마글루티닌(HA)은 칼레튜클린 및 칼넥신과 모두 결합하는 것으로 나타났다. HA를 모델 기질로 사용하여, 칼레튜클린 및 칼넥신에 결합한 HA는 불완전한 이황화 결합 접힘 중간체 및 구조적으로 고착된 형태에 주로 상응하는 것으로 밝혀졌다. 모든 기질의 결합은 올리고당 의존적이며, 글루코시다제 I 및 II에 의해 아스파라긴에 결합된 코어 당원에서 포도당 잔기가 제거되어야 했다. 시험관 내에서, 칼레튜클린에 결합된 HA의 알파-마노시다제 소화는 칼레튜클린이 모노글루코실화된 당원에 특이적임을 나타냈다. 따라서 칼레튜클린은 막 결합 동종체인 칼넥신과 유사한 올리고당 특이성을 가진 레틴으로 보였다. 따라서 두 단백질 모두 내단백질에서 당단백질 성숙 및 품질 제어에 중요한 역할을 할 가능성이 있다.
피터슨 외 (금), 이 질문을 연구했다.