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NF-kappa B 전사 인자의 p65 서브유닛은 C-말단의 120 아미노산 내에서 최소 두 개의 전사 활성화 도메인을 포함하고 있습니다. 한 도메인 (TA1)은 오직 30 C-말단 아미노산 내에 포함되어 있습니다. CD 및 NMR 분광학을 사용한 구조적 연구는 TA1 도메인이 비구조적임을 밝혔습니다. C-말단 123 아미노산에 해당하는 단백질의 NMR 분석에서도 무작위 코일 형태가 나타났습니다. 그러나 TA1의 일부는 소수성 용매의 존재에서 알파-나선 형태를 채택하는 것으로 나타났습니다. 점 돌연변이에 대한 전사 분석은 TA1의 조건부 알파-나선 영역에 위치한 두 개의 진화적으로 보존된 서열 반복의 기능적 중요성을 밝혔습니다. 이 반복들은 전사 활성화에서 시너지 효과를 발휘했습니다. 일부 돌연변이의 억제 효과는 intact 세포에서 TA1에 대한 이차 구조 제약을 나타냈습니다. 두 개의 산성 활성화 도메인 순서를 반전시키면 이들의 전사 활성화 잠재력이 크게 감소하여 아미노산 조성이 활동에만 필수적이지 않음을 시사합니다; 정의된 1차 구조도 필요합니다. 1차 구조와 TA1의 스퀘칭 활성과 관련된 산성 서Sequence motive는 VP16, c-Rel 및 여러 다른 전사 인자의 활성화 도메인에 존재합니다. 우리는 주로 비구조적인 산성 활성화 도메인이 "유도 적합" 메커니즘에 의해 그들의 표적 분자와 접촉할 때 이차 구조를 채택할 수 있음을 제안하는 모델을 제시합니다.
Schmitz et al. (Sat,)는 이 질문을 연구했습니다.