라민 A와 라민 C는 동형 이량체를 형성하고 배양된 인간 세포의 핵질 분획 및 라미나에서 더 높은 복합체 형태로 공존한다.

우리는 인간 HeLa S3 현탁 세포에서 핵 A형 라민 풀을 조사하고 정량화하였으며, 이들의 세제 용해성 및 불용성 분획에 대한 분포를 평가하였다. 우리는 순차적 추출 프로토콜을 고안하였고, 최대 10%의 A형 라민이 용해성 분획에서 회수됨을 발견하였다. 주목할 만한 것은, 라민 C가 저 세제 분획에서 농축되며, 0.5% Nonidet P-40으로 라민 A와 C가 전체 세포 추출물 및 라미나 분획에서 발견되는 비율에 거의 동등한 비율로 회수됨을 나타낸다. LAP2a, pRB 및 p53과 같은 실제 핵 단백질들은 이러한 분획에서 A형 라민과 함께 대규모로 공동 추출된다. 초당밀도 원심분리를 통해, 라민의 대부분이 인간 IgG와 함께 공동 침강됨을 밝혀내어, 이들이 동형 이량체 및 약간 더 큰 복합체 범위에서 작은 복합체를 형성함을 나타낸다. 일부 라민 A는 더 빠른 침강 분획에서 추가로 얻어지지만 라민 C는 그렇지 않다. PCNA, p53 및 LAP2a와 같은 실제 핵 단백질이 라민 A와 함께 가벼운 및 무거운 초당 밀도 분획 모두에서 발견되었다. 마지막으로, 전체 세포의 RIPA 용해물 및 용해성 분획에서의 면역 침강 실험은 라민 A와 라민 C가 이량체를 형성하지 않고 사실상 완벽하게 분리됨을 밝혔다. 이에 상응하여, 포르말린 고정 세포의 면역 형광 현미경 관찰은 라민 A와 C가 라미나 내에서 적어도 부분적으로 별개의 패치에 위치함을 명확하게 보여주었다. 따라서, 라민 A와 C의 구조적 분리는 핵 외피에서도 어느 정도 유지된다.