컷오프 크기가 용해된 폴리펩타이드의 분자 역학 결과에 강한 영향을 미친다

17개 아미노산 잔기로 이루어진 모델 펩타이드의 행동은 1000개 이상의 수분 분자를 명시적으로 포함하는 분자 역학 시뮬레이션을 통해 분석된다. 전하 그룹 개념에 기반하여, 쿨롱 상호작용은 세 가지 컷오프 반경 값(0.6, 1.0, 1.4 nm)에 대해 잘리게 된다. 일반적인 시작 구성으로 작용하는 알파 헬릭스의 안정성이 컷오프 크기의 함수임을 발견하였다. 컷오프가 1.0 nm인 시뮬레이션에서는 전체 헬릭스의 안정성이 보존되지만, 컷오프가 1.4 nm로 증가하면 100 ps라는 매우 짧은 시간 내에 안정성이 상실된다. 이는 일반적으로 사용되는 1.0 nm의 컷오프 크기가 적절하지 않음을 보여주는데, 왜냐하면 쿨롱 상호작용의 수렴을 보장하지 않기 때문이다. 독립적인 판단을 허용하기 위해, 우리는 보다 정교하지만 적절한 컷오프 값을 찾기 위한 문제를 피하는 에발드 합계 기법을 사용하여 225 ps의 시뮬레이션을 수행하였다. 1.4 nm 컷오프 궤적과 대조적으로, 에발드 기법 시뮬레이션은 펩타이드 구조의 헬리칼 성질을 보존한다. 이는 1.4 nm조차도 컷오프가 너무 짧음을 보여준다. 단순 컷오프 사용으로 인해 도입된 근본적인 불확실성으로 인해, 이 절단 방식은 용해된 생체 분자의 분자 역학 시뮬레이션에 적합하지 않은 것으로 보인다.