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PROPPIN 가족 구성원인 Atg18은 7개의 β-프로펠러 모티프로 구성된 인산이노시톨 결합 단백질로, 보존된 자가포식 기계의 일부입니다. 여기서 우리는 Atg18의 날개 6 및 날개 7의 프로펠러 구조의 루프에서의 인산화가 효모 Pichia pastoris에서 인산화디몰리노시톨 3,5-비스포스페이트에 대한 결합 친화성을 감소시킨다는 것을 보고합니다. Atg18의 탈인산화는 그것의 액포막과의 결합을 위해 필요하며, 액포의 분할을 유발했습니다. 액포막에서의 분리 후 또는 이후에 Atg18은 다시 인산화되었고, 액포는 융합하여 단일 둥근 구조를 형성했습니다. 액포의 역동성은 삼투 변화, 산화 스트레스 및 미세포식의 촉발을 통해 Atg18 인산화의 조절에 따라 조절되었습니다. 이 연구는 PROPPIN 가족 단백질 Atg18의 인산이노시톨 결합 활성이 막 결합 영역에서 어떻게 조절되는지를 밝혀주며, 이러한 인산 조절이 세포 내부의 조직 재편성에 중요함을 강조합니다.
Tamura et al. (Mon,) 이 질문을 연구했습니다.