1형 인간 면역결핍 바이러스에 대한 기본 변종은 중화하지만 실험실 분리는 중화하지 않는 인간 항-V2 단클론 항체

V2 영역을 인식하는 인간 면역글로불린 G1 람다 단클론 항체(MAb) 697-D가 개발되었습니다. gp120의 V2 루프에서 아미노산 위치 176/177, 179/180, 183/184 및 192~194에서의 치환은 모두 효소 결합 면역 흡착 분석 형식에서 697-D의 결합 능력을 완전히 없앴습니다. 세 가지 서로 다른 중화형 생쥐 항-V2 MAb와의 경쟁 분석에서 697-D의 특이성이 확인되었습니다. 697-D 에피토프는 주로 구조에 의존하지만, MAb가 잔기 161부터 180까지를 포함하는 V2 펩타이드와 약한 반응성을 보였습니다. 탄수화물을 산화시키는 메타피리오데이트로 재조합 gp120 HIVIIIB을 처리한 결과, MAb의 결합이 없어져 에피토프가 온전한 탄수화물에 의존함을 보여주었습니다. 697-D의 넓은 반응성은 네 개의 실험실 분리주에서 gp120 분자와의 결합과 다섯 개의 기본 변종에서의 결합으로 드러났습니다. MAb 697-D는 네 개의 기본 변종 중 세 개를 중화했지만, HIV-1의 네 개 실험실 균주를 중화하지 못했습니다. 697-D와 인간 항-V3 MAb, 447-52-D는 기본 변종 중화에 유사한 효능을 보였으며, 이는 gp120의 V2 영역이 V3 영역 및 CD4 결합 도메인과 마찬가지로 인간에서 HIV-1에 대한 강력한 중화 항체를 유도할 수 있음을 나타냅니다.