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Mitogen-activated protein kinase-interacting kinase 1 (Mnk1)은 caspase에 의해 절단된 단백질 키나제 Pak2/gamma-PAK에 의해 인산화되지만 Cdc42에 의해 활성화된 Pak2에는 의해 인산화되지 않는다. Mnk1의 인산화는 빠르게 진행되어 Pak2와의 인큐베이션 15분 이내에 1 mol/mol에 도달한다. Pak2에 의한 Mnk1의 인산화에 대한 동역학 분석은 0.6 microm의 K(m)과 14.9 pmol의 (32)P/min/microg의 V(max)를 나타낸다. Pak2에 의해 인산화된 Mnk1의 2차원 트립신 인산 펩타이드 매핑은 두 개의 뚜렷한 인산 펩타이드를 산출한다. 자동화된 마이크로 서열 결정 및 수동 Edman 분해를 통한 인산 펩타이드 분석은 Mnk1의 Thr(22) 및 Ser(27) 웹사이트를 식별했다. Erk2에 의해 활성화된 Mnk1은 세포 진입 인자 (eIF) 4E와 eIF4F의 eIF4G 구성 요소를 인산화한다. Pak2에 의한 Mnk1의 인산화는 eIF4E 또는 eIF4F를 기질로 사용할 때 Mnk1을 활성화하지 않는다. Erk2에 의해 활성화된 Mnk1의 Pak2에 의한 인산화는 eIF4E의 인산화에 영향을 미치지 않지만 Mnk1에 의한 eIF4G의 인산화를 최대 50%까지 감소시킨다. Pak2에 의한 Mnk1의 인산화는 Mnk1 결합 부위를 포함하는 eIF4G 펩타이드의 결합을 최대 80%까지 억제한다. 293T 세포가 과산화수소에 의해 세포 사멸을 유도받을 때 Mnk1은 Thr(22)와 Ser(27) 모두에서 인산화된다. 이러한 결과는 Mnk1의 인산화를 통한 세포 사멸에서 번역 개시의 하향 조절에 관한 Pak2의 역할을 나타낸다.
Orton et al. (Sat,)는 이 질문을 연구했다.