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항체의 Fc 지역 N-결합 당에서 핵심 푸코스의 존재 또는 부재는 FcγRIIIa에 대한 결합 친화도와 항체 의존 세포 매개 세포 독성(ADCC) 활성에 영향을 미친다. 하지만 이러한 구조-기능 관계의 정량적 특성은 명확하지 않다. 본 연구에서는 아푸코실화된 항-CD20 항체의 인비트로 생물학적 활성을 완전히 특성화하였다. 또한, 아푸코실화된 항체, 그 '일반' 푸코실화된 동등체, 및 '일반'과 아푸코실화된 물질의 비율이 다양한 혼합물 시리즈를 사용하여 Fc 효과기 기능에 대한 푸코스 감소의 영향을 정량적으로 평가하였다. '일반' 푸코실화된 항체와 비교했을 때, 아푸코실화된 항체는 표적 항원(CD20), C1q 및 FcγRIa와 유사한 결합 상호작용을 나타내었고, FcγRIIa 및 IIb에 대한 결합은 중간 정도 증가했으며, FcγRIIIa에 대한 결합은 상당히 증가하였다. 아푸코실화된 항체는 또한 유사한 보체 의존 세포 독성 활성을 보였으나 ADCC 활성은 현저히 증가하였다. 용량-반응 곡선에서 파생된 EC50 값을 기반으로 우리의 결과는 항체 샘플 내 아푸코실화된 당의 양이 FcγRIIIa 결합 활성 및 ADCC 활성과 선형적으로 상관관계가 있음을 나타낸다. 또한, 푸코스 결핍에 의한 ADCC 증강 정도는 효과기 세포의 FcγRIIIa 유전자형에 의해 영향을 받지 않았다.
Chung et al. (화,)는 이 문제를 연구하였다.