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화학 분해 및 항펩타이드 항체를 사용하여 인 vitro 자가 인산화 후 인간 태반 인슐린 수용체의 구조와 기능의 변화를 연구했다. 인간 인슐린 프로수용체의 잔기 1143-1162(P2)에 대해 유도된 항체는 원래의 인산화된 수용체를 면역침전시키지만 비인산화된 수용체는 침전시키지 않았다. 이 항체가 면역블롯에서 두 형태의 수용체를 인식하므로, P2 도메인이 항체에 대한 접근성이 인 vitro 자가 인산화에 의해 증가한다고 결론지었다. 트립토판 또는 메티오닌 잔기에서 화학적 절단 후 항펩타이드 항체로 면역침전하여 인슐린 수용체의 베타 하위 단위의 in vitro 자가 인산화 장소를 매핑했다. 두 개의 인산화된 조각이 해리되었다. 하나는 아미노산 잔기 1328-1343(P5)에 대해 유도된 항체에 의해 인식되며, 이는 베타 하위 단위의 카복실 말단에서 유래하고 티로신 1316을 포함한다. 다른 하나는 P2에 대한 항체에 의해 인식되며, 티로신 1150을 포함하는 도메인에 위치한다. 이 후자의 위치에서의 인산화 속도는 인 vitro 자가 인산화 동안 인슐린 수용체 키나제의 활성화 속도와 상관관계가 있다. 결과는 다음과 같은 결론을 지지한다: 자가 인산화는 인슐린 수용체의 베타 하위 단위의 구조를 변화시킨다; 인 vitro 자가 인산화는 단백질의 카복실 말단 근처의 티로신 잔기 및 티로신 1150을 포함하는 P2 도메인에서의 인산화를 초래한다; 인슐린 수용체 키나제의 활성화는 티로신 1150을 포함하는 도메인의 자가 인산화와 상관관계가 있다.
Herrera 외. (Mon,)은 이 질문을 연구했다.