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마우스 IgG1에서 위치 265의 아스파르트산을 알라닌으로 대체(D265A)하면 이 이소타입과 저친화성 IgG Fc 수용체(Fc gammaRIIB 및 Fc gammaRIII) 간의 상호작용이 완전히 상실된다. 그러나 D265A 치환이 Fc gammaR 두 개(Fc gammaRI 및 Fc gammaRIV)와의 상호작용 및 보체 활성화에 유사한 영향을 미칠 수 있는지는 아직 정의되지 않았다. 이 질문을 해결하기 위해 D265A 돌연변이를 가진 34-3C 항-RBC IgG2a 및 IgG2b 스위치 변종이 생성되었고, 그들의 효과 기능 및 생체 내 병원성이 각각의 야생형 항체와 비교되었다. D265A 돌연변이의 도입은 34-3C IgG2a 및 IgG2b의 모든 네 가지 Fc gammaR 클래스에 대한 결합 및 보체의 활성화를 거의 완전히 상실케 했다. 결과적으로 이러한 돌연변이는 병원성이 거의 없었다. 이러한 돌연변이의 올리고당 측쇄는 야생형 항체보다 더 높은 수준의 시알산을 포함하고 있었지만, 효소적으로 탈시알화된 D265A 변종에 대한 분석은 D265A 돌연변이의 매우 낮은 Fc 관련 효과 기능이 변화된 Fc 시알화 수준 증가에 의한 것이 아님을 배제했다. 따라서 우리의 결과는 위치 265의 아스파르트산이 IgG의 Fc 관련 효과 기능을 촉발하는 데 중요하게 관련된 잔기로, 아마도 Fc 영역의 중요한 3차원 구조를 정의함으로써 작용하는 것을 입증한다.
Baudino et al. (Sat,)은 이 질문을 연구했다.