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이 보고서는 N-결합 탄수화물 집단의 말단 시알릴화에 관여하는 골지체 효소인 쥐 간 베타-갈락토사이드 알파 2,6-시알릴트랜스퍼레이스 (EC 2.4.99.1)의 1차 구조를 설명합니다. 효소의 cDNA 클론의 뉴클레오타이드 서열에서 완전 아미노산 서열이 유도되었습니다. 1차 구조는 효소가 골지체에서 짧은 NH2 말단 세포질 도메인, 막 고정 및 신호 서열 역할을 하는 17 아미노산의 소수성 서열, 큰 루멘성 촉매 도메인으로 구성되어 있음을 제안합니다. 조직 균질화물에서 정제하여 얻은 효소의 절단 형태에 대한 NH2 말단 서열 분석 결과, 막 결합 도메인을 포함하는 63 아미노산 NH2 말단 펩타이드가 누락된 것으로 나타났습니다. 이러한 결과 및 지원 결과는 NH2 말단 신호 앵커와 촉매 도메인 사이의 단백질 분해 절단을 통해 시알릴트랜스퍼레이스의 용해형 형태가 생성될 수 있음을 보여줍니다.
Weinstein 외 다수 (화요일,)가 이 질문을 연구하였습니다.