펩타이드의 알파-헬리컬 구조 안정성에 대한 사이드 체인의 기여

수용액에서 상당한 알파-헬리컬 구조를 포함하는 짧은 펩타이드는 아미노산 사이드 체인이 알파-헬릭스 구조를 안정화하거나 불안정화하는 역할을 조사할 수 있게 해줍니다. 용해성 합성 펩타이드의 호스트-게스트 시스템이 설계되었으며, 이 시스템은 TyrSerGlu4Lys4X3Glu4Lys4의 차단 서열을 갖는 체인으로 구성되며, 여기서 X는 임의의 "게스트" 아미노산 잔기를 나타냅니다. 원형 이색성 분광법(Circular dichroism spectroscopy)은 이러한 펩타이드의 헬리시티 정도가 Ala가 Leu보다, Leu가 Met보다, Met가 Gln보다, Gln이 Ile보다, Ile가 Val보다, Val이 Ser보다, Ser이 Thr보다, Thr가 Asn보다, Asn이 Gly보다 크다는 순서를 따른다고 나타냅니다. 이 순서는 호스트-게스트 공중합체 값(Met> Ile> Leu> Ala> Gln> Val> Thr> Asn> Ser> Gly)과 구형 단백질의 헬릭스에서 이러한 아미노산이 발생하는 경향(Ala> Met> Leu> Gln> Ile> Val> Asn, Thr> Ser> Gly)과 다르지만, 합성 코일드-코일 알파 헬릭스 시리즈에서 발견된 순서와 일치합니다. 단, Ser를 제외합니다. 여러 EXK 펩타이드의 프로톤 핵자기 공명 분석은 이러한 펩타이드가 부분적으로 헬리컬이며, 헬리컬 잔기가 아미노 말단을 선호한다고 나타냅니다.