아미노산 α 헬릭스 성향의 구조적 기초

단백질에서 아미노산이 알파 헬릭스를 형성하는 성향은 T4 라이소자임의 위치 44 및 131에서 여러 아미노 치환에 의해 결정되었다. 이 위치들은 각각 잔기 39에서 50 및 126에서 134를 포함하는 알파 헬릭스 내의 용매 노출 부위이다. 염 다리와 관련이 있을 수 있는 두 가지 산성 치환을 제외하고, 두 위치에서의 안정성 변화는 잘 일치한다. 안정성 값은 일부 모델 펩타이드에서 관찰된 해당 아미노산 치환과도 잘 일치한다. 따라서 모델 펩타이드에서 유도된 헬릭스 성향 값은 단백질에도 적용될 수 있다. 20개의 자연적으로 발생하는 아미노산 중 프롤린, 글리신, 및 알라닌은 각각 낮거나 높은 헬릭스 성향을 설명하는 구조적으로 독특한 특징을 가지고 있다. 나머지 17개의 아미노산에 대해서는, 헬릭스의 측면에 묻힌 사이드 체인 히드로포빅 표면이 알파 헬릭스 성향에 상당한 기여를 하는 것으로 보인다.