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카테프신 B는 조직(리소좀) 단백질 분해 효소이며, 두 가지 체액 단백질 분해 효소인 플라스민과 칼리크레인이 배양된 마우스 뼈 이식편에서 방출된 잠재적 콜라겐 효소('프로콜라겐효소')를 활성화합니다. 다른 리소좀 단백질 분해 효소(카르복시펩타이드 B, 카테프신 C 및 D)와 트롬빈은 프로콜라겐효소를 활성화하지 않았습니다. 배양액을 4도에서 3M-NaSCN과 다이얼리시스하고, 일부 배양액에서 25도에서 장기간 전처리하면 프로콜라겐효소의 활성화도 유도되었습니다. 2. 이러한 모든 경우에 프로콜라겐효소의 활성화는 배양액에 존재하는 내인성 잠재적 활성제를 활성화하고 프로콜라겐효소 자체를 활성화하는 두 가지 연속 단계를 포함했습니다. 3. 내인성 활성제를 측정하기 위한 방법이 개발되었습니다. 인간 혈청, 소 혈청 알부민, 카제인 및 시스테인은 콜라겐 분해 효소 활성을 영향을 미치지 않는 농도에서 내인성 활성제를 억제했습니다. N-에틸말레님 및 4-하이드록시-수은벤조산염은 내인성 활성제를 자극했지만, 요도 아세테이트는 영향을 미치지 않았습니다. 4. 카테프신 B, 칼리크레인 및 플라스민이 잠재적 콜라겐 효소의 생리학적 활성화에서 역할을 할 수 있으며, 이를 통해 생체 내 콜라겐 분해를 시작할 수 있다고 제안합니다. 이는 프로콜라겐효소의 분자적 성질(자이모겐 또는 효소-억제제 복합체)에 관계없이 발생할 수 있습니다.
Eeckhout et al. (금), 이 질문을 연구했습니다.