인산리보실전이효소의 3차 접힘에서 가능한 뉴클레오타이드 결합 도메인.

세 가지 인산리보실전이효소(인간 하이폭산틴-구아닌, 살모넬라 타이피무리움 ATP, 대장균 글루타민)의 1차 구조 비교 결과, 하이폭산틴-구아닌 및 글루타민 인산리보실전이효소에서 35개 잔기 구간을 제외하고는 의미 있는 아미노산 서열 상동성이 나타나지 않았다. 그러나 단백질 접힘을 조절한다고 생각되는 아미노산 물리적 특성의 부드러운 플롯을 아미노산 서열 번호와 비교한 결과, 각 인산리보실전이효소에서 120개 잔기에 대한 상당한 상관관계를 나타냈다. 해당 지역에 대한 이차 구조 예측 분석은 특유의 베타 알파 베타 이차 구조 패턴을 가진 다뉴클레오타이드 결합 구조를 나타냈다. 또한, 물리적 매개 변수 상관관계 분석은 하이폭산틴-구아닌 및 글루타민 인산리보실전이효소를 위한 공통 촉매 도메인 구조를 제안했으며, 이는 서열 상동성의 등록과 일치했다. 인산리보실전이효소 기질의 가능한 결합 모드에 대해 논의하였다. 단백질 서열 비교에 대한 물리적 매개 변수 접근 방식은 명백한 서열 상동성이 없는 먼 관계의 단백질에도 일반적으로 적용 가능할 수 있다.