초점 부착 키나제와 파킬린이 베타 인테그린 세포질 도메인을 모방한 펩타이드에 결합합니다.

인테그린은 최근 신호 전달에 관여하는 것으로 알려져 있습니다. 인테그린 신호 전달의 주요 매개체는 초점 부착 키나제(pp125FAK 또는 FAK)로, 인테그린이 리간드와 결합할 때 효소적으로 활성화되는 구조적으로 독특한 단백질 티로신 키나제입니다. 두 번째 후보 신호 분자는 파킬린으로, 초점 부착과 관련된 세포골격 단백질로 pp125FAK의 활성화 시 티로신에 의해 인산화됩니다. 파킬린은 두 개의 단백질 티로신 키나제인 pp60src와 Csk(COOH 말단 src 키나제) 및 온코단백질 p47gag-crk와 물리적으로 복합체를 형성하며, 각각은 파킬린 신호 복합체의 일부로 작용할 수 있습니다. 우리는 인 비트로 분석을 사용하여 베타 1 인테그린의 세포질 도메인이 닭 배아세포 용해액에서 파킬린과 pp125FAK에 결합할 수 있음을 확립했습니다. pp125FAK의 NH2 말단 비촉매 도메인은 베타 1의 세포질 꼬리에 직접 결합할 수 있으며 알파-액티닌에 결합하는 것과는 다른 인테그린 서열을 인식합니다. 파킬린 결합은 pp125FAK 결합과 독립적이며, 두 결합체가 베타 1의 동일한 영역에 결합하지만 서로 다른 방식으로 작용합니다. 이러한 결과는 인테그린의 베타 하위 유닛의 세포질 도메인이 신호 분자와 구조 단백질 모두에 대한 결합 사이트를 포함하고 있음을 보여주며, 인테グ린이 세포 골격 구성 요소를 고정하는 역할 외에도 세포질 신호 생성을 조정할 수 있음을 제안합니다.