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아밀로이드는 잘못 접힌 단백질로 인해 알츠하이머병 및 노인성 전신 아밀로이드증과 같은 심각한 질병과 관련이 있습니다. 고온미생물 P. furiosus에서 메티오닌 아미노펩티다아제(MAP)의 변성 과정을 연구하는 과정에서, 우리는 MAP가 아밀로이드 유사 섬유를 형성한다는 것을 발견하고, 아밀로이드 섬유 형성의 메커니즘을 조사했습니다. CD를 사용한 변성에 대한 동역학 실험은 pH 3.31, 3.37 M GuHCl 존재 하에서 MAP가 알파-나선 구조가 파괴된 후 상당한 양의 베타-시트 구조를 포함하는 형태로 변화함을 나타냈습니다. 이 베타-풍부한 형태의 MAP는 높은 상호작용을 보였으며 안정성이 매우 높았습니다: GuHCl 변성 곡선의 중간점은 pH 3.0에서 4.82 M이었으며, 열전환은 125도 C까지 열량계에서 관찰되지 않았습니다. MAP의 아밀로이드 유사 섬유 형성은 차이 스펙트럼에서 542 nm의 전형적인 피크를 가진 Congo red 염색으로 확인되었으며, 교차 베타 X-선 회절 패턴은 4.7 A에서 명확한 뚜렷한 반사를 보였고, 전자현미경에서 약 1000 A의 길이와 약 70 A의 직경을 가진 특유의 비가지 섬유 모양을 보였습니다. 현재의 결과는 MAP의 아밀로이드 유사 형태가 단백질이 거의 완전히 변성된 직후에 나타나며, 변성 상태의 단백질이 풍부한 조건에서도 고도로 안정적인 단백질이 아밀로이드 유사 형태를 형성할 수 있음을 나타냅니다.
Yutani et al. (Sat,)는 이 질문을 연구했습니다.