셀레노단백질의 생물학적 및 촉매적 특성

셀레노시스테인은 박테리아와 포유류의 모든 셀레노효소의 활성 부위에 있는 촉매 잔기로, UGA 종결 코돈을 세린/셀레노시스테인 코돈으로 다시 코딩하는 공동 번역 과정에 의해 폴리펩타이드 백본에 통합된다. 포유류 종과 박테리아에서 잘 특성화된 셀레노단백질이 그들의 생물학적 기능과 촉매 메커니즘에 중점을 두고 논의된다. 포유류의 유전체에서 셀레노단백질을 암호화하는 총 25개의 유전자가 확인되었다. 혐기성 박테리아의 셀레노효소와 달리, 대부분의 포유류 셀레노효소는 항산화제로 작용하며 세포 대사 및 기능의 산화환원 조절기로 작용한다. 셀레노단백질 P는 여러 개의 셀레노시스테인 잔기를 포함하고 있으며, 포유류의 다른 셀레노단백질을 위한 셀레노시스테인 저수지 역할을 한다. 광범위하게 연구되었으나 글루타티온 퍼옥시다제는 지역적 및 시간 의존적 분포와 조절 기능 측면에서 완전히 이해되지 않았다. 셀레노효소는 셀레노시스테인의 셀레놀 형태의 핵친화성 반응성을 활용한다. 이는 과산화물 및 이황화물, 설폭사이드와 같은 부산물 뿐만 아니라 요오드화된 페놀 기질에서 요오드와 함께 사용된다. 이는 Se-X 결합(X = O, S, N 또는 I)의 형성을 초래하며, 이로부터 셀레넨릴설파이드 중간체가 불가피하게 생성된다. 초기 셀레놀 그룹은 티올 첨가에 의해 재활용된다. 박테리아 글리신 환원효소와 D-프롤린 환원효소에서는 셀레늄-탄소 결합의 비정상적인 촉매 파열이 관찰된다. 셀레노단백질에서 셀레늄을 황으로 교환하고 모델 반응에서 얻은 정보는 셀레늄이 황에 비해 더 빠른 동역학과 더 나은 가역성을 가지고 있다는 일반적인 이점을 시사한다.