적혈구막의 (Ca2+ + Mg2+)-ATPase에 대한 아지도칼모둘린의 광화학적 교차 결합.

인간 적혈구막에 존재하는 칼모듈린(CaM) 결합 단백질은 광친화 라벨링을 통해 조사되었다. 두 가지 다른 막 제제가 사용되었다: 흰 유령과 안쪽으로 뒤집힌 소포. 이들은 칼모듈린의 광활성 분파인 아지도-125I-CaM과 함께 배양되었으며, 광분해되었다. 교차 결합된 생성물은 건조 나트륨 도데실 황산 슬랩 젤의 자가 방사선 촬영에 의해 확인되었으며, 125I를 위한 젤 조각을 세어 정량화되었다. 각 막 유형으로 형성된 주요 생성물의 겉보기 Mr은 168,000이었다. 두 막 유형 모두에 공통된 다른 생성물은 없었으나, 각 소포 유형에 고유한 몇 가지 다른 생성물이 발견되었다. 168,000 다르톤 생성물의 형성은 흰 유령에서 증가된 기초 (Ca2+ + Mg2+)-ATPase 활성 및 안쪽으로 뒤집힌 소포에서 증가된 기초 Ca2+ 수송과 상관관계가 있었다. 이는 168,000 다르톤 생성물이 아지도-125I-CaM과 Ca2+ 펌프 ATPase 간의 교차 결합을 나타낸다고 제안한다. ATPase는 약 150,000 다르톤의 단일 단백질로 보이며, 단일 칼모듈린을 결합할 수 있다. 칼모듈린과 (Ca2+ + Mg2+)-ATPase 간의 1:1 결합 스토이키오메트리에 대한 증거는 발견되지 않았다.