단백질 티로신 인산화효소-PEST는 섬유아세포의 집중 부착 해체, 이동 및 세포질 분열을 조절한다.

이 기사에서는 전이된 COS-1 세포에서 단백질 티로신 인산화효소(PTP)-PEST가 세포외 기질 단백질인 피브로넥틴으로 자극받은 후 세포막 주변으로 이동한다는 것을 보여준다. 피브로넥틴에 배치했을 때, PTP-PEST (-/-) 섬유아세포는 운동성에서 강한 결함을 보인다. 피브로넥틴에 배치한 지 3시간 후, 동형접합 PTP-PEST 돌연변이 세포에서 핀쿨린이 포함된 집중 부착의 수와 크기가 이형접합 세포에 비해 크게 증가했다. 이 현상은 PTP-PEST의 기질로 알려진 p130(CAS)의 타이로신 인산화의 항상성 증가와, vitro에서 PTP-PEST와 결합하는 팍시린, 그리고 집중 부착 킨아제(FAK) 때문인 것으로 보인다. 이 항상성 과인산화의 또 다른 효과는 집중 부착 조절 결함과 일치하며, PTP-PEST (-/-) 세포가 피브로넥틴에 배치했을 때 대조 세포주보다 더 빨리 퍼지는 것이다. PTP-PEST (-/-) 세포에서는 p130(CAS)에 대한 Src와 Crk의 SH2 도메인에 대한 친화도가 증가한 것도 관찰되었다. (-/-) 세포에서는 PEST 가족 모든 구성원과 물리적으로 상호작용하는 절단 고랑 관련 단백질인 PSTPIP의 타이로신 인산화 수준이 유의미하게 증가한 것을 발견했다. PSTPIP 과인산화의 한 효과는 어떤 세포가 절단 고랑 위치에 오랜 시간 동안 부착된 상태로 남아 있다는 것이다. 결론적으로, 우리의 데이터는 PTP-PEST가 세포 이동에 필요한 집중 부착의 회전을 촉진하고, 정상 세포 분열 중 절단 고랑 형성 또는 해체를 조절할 수 있는 프로린, 세린, 트레오닌 인산화 효소 상호작용 단백질(PSTPIP)의 타이로신 인산화 수준을 직접 또는 간접적으로 조절함으로써 세포 세포골격 조직에서 이중 역할을 한다고 제안한다.