생식 조직에서 주로 발현되고 다른 가족 구성원에서는 보존된 도메인이 결여된 새로운 매트릭스 메탈로프로테이나제(MMP-23)의 클로닝 및 특성 분석

새로운 인간 매트릭스 메탈로프로테이나제(MMP) 인코딩 cDNA가 난소 cDNA 라이브러리에서 클로닝되었으며, 잠정적으로 MMP-23으로 명명되었다. 이 단백질은 MMP들과 서열 유사성을 보이지만, 다른 도메인 구조를 가진다. 따라서 MMP-23은 인식 가능한 신호 서열이 결여되어 있고 짧은 프로도메인을 가지지만, 효소의 지연 상태를 유지하기 위한 시스테인 스위치 메커니즘의 일부가 될 수 있는 단일 시스테인 잔여물을 포함한다. C-말단 도메인은 상당히 단축되어 있으며 해모펙신과 서열 유사성을 보이지 않는데, 이는 매트릴리신을 제외한 모든 인간 MMP가 네 개의 해모펙신 유사 반복을 포함하기 때문이다. 또한, MMP-23은 콜라겐 효소의 아연 결합 부위와 가까운 특정 잔여물, 막형 MMP의 막관통 도메인, 또는 젤라틴 분해 효소의 피브로넥틴 유사 도메인과 같은 다양한 MMP 하위 클래스의 독특한 구조적 특징이 결여되어 있다. 형광 정밀 혼합 실험에서는 인간 MMP-23 유전자가 1p36에 위치함을 보여주었으며, 이는 현재까지 지도로 작성된 모든 MMP 유전자와 다르다. 대장균에서 생산된 재조합 MMP-23은 일반적으로 MMP를 측정하는 데 사용되는 합성 기질에 대해 낮지만 중요한 단백질 분해 활성을 보인다. 노던 블롯 분석에서는 MMP-23이 난소, 고환 및 전립선에서 주로 발현됨을 보여주었으며, 이 새로운 MMP가 생식 과정에서 전문적인 역할을 할 수 있음을 시사한다.