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이전에 LDL 수용체의 세포질 꼬리에서 헥사펩타이드 모티프 FXNPXY807이 클라트린으로 덮인 공동에서 클러스터링에 필수적임이 보여졌다. 우리는 핵 자기 공명 선 넓히기 및 전이 핵 오버하우저 효과 측정을 사용하여 이 헥사펩타이드와 상호작용하는 클라트린 격자 내의 분자를 확인하고 결합된 모티프의 구조를 결정했다. 야생형 펩타이드는 잔기 NPVY에서 리버스 턴으로 단일 구조에 결합했다. 수용체 클러스터링을 방해하는 돌연변이를 내포한 펩타이드 Tyr807Ser는 상호작용이 현저히 감소했다. 클러스터링 모티프 펩타이드는 AP2의 존재 여부에 관계없이 조립된 클라트린 케이지 및 재조합 클라트린 말단 도메인과 상호작용했지만 클라트린 허브와는 상호작용하지 않았다. FXNPXY807의 주요 상호작용 부위로서 말단 도메인을 확인한 것은 적응 분자가 LDL의 수용체 매개 세포 내 섭취에 필요하지 않으며, 클러스터링 수용체를 덮인 공동에서 위한 두 가지 다른 티로신 기반 내재화 모티프가 존재함을 시사한다.
Kibbey 외 (Mon,) 이 질문을 연구했다.