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PPR1은 GAL4와 유사한 구조를 가진 여섯 개의 시스테인과 두 개의 아연(Zn) 도메인을 포함하는 효모 전사 인자입니다. GAL4와 마찬가지로, PPR1은 각 끝 근처에 대칭적으로 배치된 보존된 CGG 트리플렛이 있는 DNA 사이트에 결합합니다. GAL4 사이트에는 11개의 개입 염기 쌍이 있는 반면, PPR1 사이트에는 6개가 있습니다. DNA와 특정 복합체인 PPR1의 95-아미노산 조각의 결정 구조는 이 단백질이 비대칭 이량체로서 대칭적인 14-bp 인식 사이트에 결합한다는 것을 보여줍니다. 아미노 말단 Zn 도메인은 주요 홈 접촉을 통해 사이트의 각 끝 근처에 있는 보존된 CGG 트리플렛과 상호작용하고, 카복시 말단 잔기는 꼬여진 요소와 확장된 가닥을 통해 이량체화를 매개합니다. Zn 도메인과 꼬여진 요소를 연결하는 링커 영역은 베타 헤어핀으로 접힙니다. 이 헤어핀은 두 개의 서브유닛에서 다르게 패킹되며, 뚜렷한 비대칭성을 초래합니다. 이는 주로 단백질의 이량체화 및 링커 영역에 제한됩니다. GAL4-DNA 구조와 비교하면, 서로 다른 길이의 사이트에 대한 특이성은 각자의 링커 세그먼트의 선호하는 접힘과 꼬인 원사의 아미노 말단에 있는 잔기로 결정됩니다. 이러한 잔기 중 어느 것도 PPR1의 DNA와 접촉하지 않으며, GAL4에서는 오직 설탕 인산 백본과만 접촉합니다. 우리는 Zn2Cys6 이핵 클러스터를 포함하는 다른 단백질들이 이러한 새로운 DNA 사이트 선택 방식을 사용한다고 제안합니다.
Marmorstein 외 (Sat,)은 이 문제를 연구했습니다.
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