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タンパク質のリン酸化は、単相酵母細胞のフェロモン誘導による分化過程において重要な役割を果たします。信号伝達に必要な成分の中には、STE7およびSTE11キナーゼと、冗長なFUS3およびKSS1キナーゼのいずれかが含まれています。FUS3およびおそらくKSS1は、STE7依存的なメカニズムによってフェロモン誘導中にリン酸化され、活性化されます。フェロモンはまた、STE7の過剰リン酸化形式の蓄積を誘導します。このSTE7の修飾には、信号伝達中にSTE7の前に作用することが提案されるSTE11キナーゼが必要です。驚くべきことに、STE7の過剰リン酸化には機能的なFUS3(またはKSS1)キナーゼも必要です。FUS3のリン酸化に対するin vitroアッセイを使用して、フェロモンがFUS3およびKSS1が存在しない場合でもSTE7を活性化することを示しました。したがって、STE7の活性化はFUS3(およびKSS1)の修飾に先行しなければなりません。これらの発見は、STE7の過剰リン酸化がその活性化の結果であり、決定的な出来事ではないことを示唆しています。
Zhou et al.(木曜日、)この疑問を研究しました。
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