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호모올리고머 단백질 폰 빌레브란트 인자 270 킬로달톤 (kDa) 폴리펩타이드 체인 내의 하위 구조 도메인을 식별하는 과정에서, 제한적인 단백질 분해에 의해 8-90 kDa 크기의 큰 조각 7개가 생성되었습니다. 응고 인자 VIIIc에 결합하는 단량체 조각은 1-272 잔기로 식별되었습니다. 혈소판 당단백질 Ib에 결합하는 조각은 동일한 두 쌍의 사슬을 포함하는 호모이머로, 즉 273-511 및 674-728 잔기로 식별되었습니다. 이황화 결합은 몇 가지 방법으로 식별되었으며, 이에는 분리된 펩타이드의 에드만 분해 동안 시스틴의 페닐티오하이드란톤을 직접 관찰하는 방법이 포함됩니다. 아미노 말단 1365-잔기 영역 내의 반시스틴 잔기 중 52개가 쌍으로 결합되어 있습니다. 이들은 세 개의 구조적 도메인 내의 접힘 가능성에 구조적 제약을 가합니다. 추가적인 이황화 결합 클러스터가 나타납니다. 적어도 35개의 이황화물은 체내 다리(특히 1-272 및 906-1492 잔기 사이의 시스틴)에서 형성되어야 한다고 밝혀졌습니다. 서브유니트 간의 이황화 결합은 내부 영역(잔기 283-695)과 카복실 말단 영역(잔기 1908-2050)에 부분적으로 위치합니다. 이들 각 영역은 서로 연결된 사슬의 이웃 서브유니트의 해당 영역에 연결되는 것처럼 보입니다. 모든 169개의 반시스틴(각 체인당)을 쌍으로 만드는 것과 체내 이황화물과 체외 이황화물을 구별하는 어려움이 평가됩니다.
Marti et al. (화,), 이 문제를 연구했습니다.