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많은 박테리아는 세포 간 통신에 기능하는 세포외 분자를 생성합니다. 이 분자 중 하나인 autoinducer 2 (AI-2)는 Vibrio harveyi에 의해 생산되는 세포외 신호로 처음 설명되었습니다. 이후 여러 박테리아가 배양 상등액에서 AI-2 활성이 있음을 보였고, AI-2 합성에 필요한 luxS 유전자 산물을 포함하고 있습니다. Porphyromonas gingivalis에서 luxS와 pfs는 5'-methylthioadenosine/S-adenosylhomocysteine nucleosidase (MTA/SAH'ase)를 암호화하는 오페론을 형성하여 S-adenosylhomocysteine (SAH) 또는 5'-methylthioadenosine (MTA)가 AI-2 생산의 기질 역할을 한다는 것을 시사합니다. Escherichia coli MG1655의 세포 자유 추출물은 SAH를 추가했을 때 AI-2 활성을 생성할 수 있었지만, luxS 프레임 시프트 변이를 가진 DH5alpha에서는 불가능했습니다. SAH에서 유래한 S-Ribosyl-homocysteine (RH)도 E. coli MG1655 추출물에서 기질 역할을 했습니다. luxS가 없는 Pseudomonas aeruginosa의 RH 보충 세포 자유 추출물은 Por. gingivalis pfs-luxS 오페론을 포함하는 플라스미드를 도입한 후에만 AI-2 활성을 생성했습니다. 또한 Por. gingivalis, E. coli, Neisseria meningitidis, 또는 Staphylococcus aureus의 정제된 LuxS 단백질로 구성된 정의된 인 비트로 시스템이 RH를 호모시스테인과 AI-2 활성을 나타내는 화합물로 전환했습니다. 4-Hydroxy-5-methyl-3(2H)-furanone은 이 인 비트로 반응에서 생성된 주요 생성물로 질량 분석에 의해 확인되었습니다. E. coli MG1655에서 T3SH의 발현은 S-adenosylmethionine (SAM) 가수분해효소가 배양 상등액에서 AI-2 활성을 상당히 감소시켰으며, 이는 SAM 의존적 트랜스메틸화 반응에서 생성되는 SAH의 양에 AI-2 생산이 제한된다는 것을 시사합니다. 저자들은 LuxS 단백질이 SAH 재활용에서 중요한 대사 기능을 가지고 있다고 제안합니다. 그들은 또한 Ps. aeruginosa가 AI-2 활성을 제거할 수 있음을 보여주며, 이를 통해 이 분자가 영양소로 작용할 수 있음을 시사합니다. 많은 박테리아에서 AI-2는 사실 신호 분자가 아니라 초기 단계에서 방출되어 성장의 후반 단계에서 대사되는 대사물일 수 있습니다.
Winzer et al. (Mon,)은 이 질문을 연구했습니다.