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쥐 뇌 세포질에서 정제된 다기능 Ca2+/칼모듈린 의존성 단백질 키나제는 분자 내 자기인산화 또는 자기인산화를 겪는다. 자기인산화는 반응에 사용되는 ATP의 농도에 따라 키나제 활성에 두 가지 두드러진 서로 다른 효과를 생성한다. 낮지만 포화 상태의 ATP 농도(5 마이크로M)에서 자기인산화는 키나제 활성을 75% 감소시키며, 잔여 활성은 여전히 Ca2+와 칼모듈린에 의존한다. 반면, 높은 하지만 생리학적 수준의 ATP(500 마이크로M)에서 키나제는 자기인산화에 의해 Ca2+와 칼모듈린에 자율적인 형태로 변환되며, 활성의 감소가 동반되지 않는다. 인산염 통합의 정도는 키나제가 억제되거나 자율적으로 변하는지를 결정하지 않는다. 자기인산화된 키나제는 반응 중 사용된 ATP 농도의 특성에 따라 기능적 변화를 나타내며--낮은 ATP에서 억제되고 높은 ATP에서 자율적이다--동일한 수준의 통합된 인산염과 비교할 때도 마찬가지이다. ATP는 키나제 활성화 중 인산화되는 위치를 조절하며, 따라서 자기인산화의 이중 효과를 조절한다. 세포 내 Ca2+의 일시적 상승에 의해 촉발된 사건은 Ca2+/칼모듈린 비의존성 단백질 키나제 활성을 생성하여 증폭되고 유지될 수 있다.
Lou et al. (Mon,)는 이 문제를 연구했다.