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단백질 티로신 인산화효소(PTPs)는 기질을 선택적으로 탈인산화하여 세포 기능을 조절하는 데 중요한 역할을 합니다. 여기 우리는 22개의 인간 PTP 결정 구조를 제시하며, 이는 이전의 구조적 지식과 함께 고전적 PTP 가족에 대한 포괄적인 분석을 가능하게 합니다. 보존된 구조에도 불구하고 PTP의 표면 속성은 눈에 띄게 다양합니다. 잠재적인 이차 기질 결합 주머니는 인산화효소에서 종종 발견되며, 이는 기질 인식 및 선택적 억제제 개발 모두에 대해 의미가 있습니다. 구조적 비교를 통해 네 가지 다양한 촉매 루프(WPD) 형태가 확인되었고 루프 폐쇄 메커니즘이 제안되었습니다. 효소적 측정 결과 PTP 촉매 활성에 있어 엄청난 차이가 드러났으며, PTPD1, PTPD2 및 HDPTP가 촉매적으로 비활성인 단백질 인산화효소로 확인되었습니다. 우리는 RPTPgamma/zeta에 대해 "머리에서 발끝까지" 이합체화 모델을 제안하며, 이는 "억제성 웨지" 모델과 다르며 억제 조절의 분자적 기초를 제공합니다. 이 인산화효소 자원은 가족 내 PTP 다양성, 촉매 활성, 기질 인식 및 자가 조절 자기 합성에 대한 확장된 통찰력을 제공합니다.
Barr et al. (Thu,)는 이 질문을 연구했습니다.