바실러스 투링기엔시스 곤충 독성 크리스탈 단백질 작용 메커니즘 연구의 일환으로, 나방 특이적인 CryIA(a) 독소에 대한 봉선화(Bombyx mori) 수용체의 식별

바실러스 투링기엔시스 곤충 독성 크리스탈 단백질 작용 메커니즘 연구의 일환으로, 나방 특이적인 CryIA(a) 독소에 대한 봉선화(Bombyx mori) 수용체를 조사하였다. 조직학적 검사는 독소가 중장 세포의 브러시-보더 막에서 작용하여 내부 구조를 파괴하고 세포 용해를 유발함을 보여주었다. 막 소포는 정제되었고, 독소와 결합하는 175-kDa 단백질이 발견되어 막 단백질의 약 0.015%를 차지했다. 이 단백질은 BtR175로 명명되었으며, concanavalin A와 반응하는 당단백질이었다. Anti-BtR 항체는 시험관 내에서 독소가 막 소포에 결합하는 것을 억제하였고, 생체 내에서 누에에 대한 독소의 효과를 감소시켰다. BtR175는 장에서 발견되었지만, 지방체, 외피 또는 실크선에서는 발견되지 않았다. 이러한 결과는 BtR175가 곤충 독성 독소에 대한 수용체 단백질임을 나타냈다. CryIA(a) 독소와 결합하는 137 및 107 kDa 단백질이 독소에 민감하지 않은 딱정벌레 Tenebrio moritor 유충의 장막에서도 발견되었다. 독소의 특이성은 단순히 결합 단백질의 존재로만 설명할 수 없었다.