MUC2 뮤신의 N 말단은 트립신 저항성 핵심 조각 내에서 서로 결합된 트리머를 형성한다.

인간 MUC2 뮤신의 N 말단(아미노산 1-1397)은 중국 햄스터 난소 세포에서 재조합 태그 단백질로 발현되었다. 세포 내 형태는 엔도글리코시다제 H에 민감한 단량체로 밝혀졌고, 분비 형태는 이황화 결합 환원 시 단량체를 형성하는 올리고머였다. 분비된 MUC2 N 말단은 트립신 저항성 핵심 조각을 포함하고 있었다. 에드먼 시퀀싱과 펩타이드의 질량 분석 결과, 이 핵심 조각은 재조합 단백질의 C 말단 끝에 위치한다는 것이 밝혀졌다. 이 핵심은 약 240 kDa의 겉보기 질량으로 올리고머 특성을 유지하였다. 환원 후 약 85 kDa의 펩타이드가 발견되었으며, 이는 N 말단이 트리머를 형성함을 시사한다. 이 해석은 전체 MUC2 N 말단의 겔 전기영동 및 겔 여과에 의해서도 지지되었다. 전자 현미경 관찰 결과, 세 개의 구형 영역이 중앙 부분에 유연한 영역을 통해 연결된 형태로 확인되었다. 금으로 라벨링한 항체로 면역 염색을 수행한 결과, N-말단 끝이 세 개의 구형 구조에 위치하며, C 말단에 부착된 Myc 및 초록형광단백질 태그에 대해 반응하는 항체가 중앙 트리플로이드의 자루 쪽에 해당 구조를 위치시켰다. 따라서 MUC2 뮤신의 N 말단은 단백질 분해에 안정적인 부분을 포함하는 트리머로 조립되어, MUC2가 장내 프로테아제에 의해 일부 파괴될 수 있음을 시사하며, 따라서 장을 보호하는 뮤신 네트워크를 유지할 수 있다.