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대장균에서 종료된 trp 리더 전사체의 이차 구조는 RNase T1 부분 소화에 의해 분석되었다. 염기 쌍을 이룬 영역은 비변성 겔 전기영동에 의해 회수되었고, 변성 겔 전기영동 및 지문 분석을 통해 확인되었다. 리더 펩타이드 코딩 영역의 연속 트립토판 코돈은 전사체의 더 원거리 영역과 염기 쌍을 이루는 것으로 나타났다. 이와 다른 trp 리더 RNA가 형성할 수 있는 이차 구조는 오페론의 생리학적 반응과 조절 돌연변이의 행동을 설명하는 데 도움을 준다.
Oxender 외.(목요일), 이 질문을 연구하였다.