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인산화라제(PLN)의 세포질 도메인 Ib를 형성하는 아미노산 21-30에 대한 알라닌 스캐닝 변이 유전학 연구 결과, Asn27, Gln29 및 Asn30의 Ala로의 변이가 억제 기능의 증가를 초래한다는 사실이 밝혀졌다. 이전 연구(Kimura, Y., Kurzydlowski, K., Tada, M. , and MacLennan, D. H. (1997) J. Biol. Chem. 272, 15061-15064)에서는 PLN의 다중막 도메인 II 돌연변이체에서 기능의 증가가 펜타머의 불안정화와 상관관계가 있음을 발견하여, PLN 단량체가 활성 억제 종이며, PLN 펜타머의 분리가 PLN 억제 기능의 한 결정 인자이며, PLN.심장 샤코(엔도)플라스미크 Ca2+-ATPase 동형체(SERCA2a) 복합체의 분리가 두 번째 결정 인자라는 제안이 이루어졌다. 새로운 도메인 Ib 돌연변이체 각각이 SDS-폴리아크릴아마이드 젤 전기영동에서 정상적인 펜타머-단량체 비율을 포함하고 있었기 때문에, 기능의 증가는 펜타머 구조의 불안정화 이외의 메커니즘에서 비롯되었음에 틀림없다. 도메인 Ib 및 도메인 II 돌연변이체가 서로 다른 부위와 메커니즘을 통해 작용한다는 증거는, 각각의 단독 돌연변이체의 억제 기능 증대가 가산적이었던 단량체 이중 돌연변이체, N30A/I40A에 의해 제공되었다. PLN/SERCA2a 이종다이머의 안정성 변화에 대한 증거는, 기능 증가 도메인 Ib 변이를 기능 손실 도메인 II 변이와 결합하여 억제 기능을 회복한 이중 돌연변이체 N27A/N34A의 연구에서 얻어졌다. 이러한 결과는 PLN이 SERCA2a를 억제하는 과정이 먼저 PLN의 탈중합, 둘째로 단량체 PLN과 SERCA2a 간의 억제 상호작용 형성이 포함된다는 제안을 지지한다.
김우라 외 (1998)는 이 질문을 연구하였다.