Key points are not available for this paper at this time.
تم تحديد بنية جزيء معقد التوافق النسيجي البشري الرئيسي (MHC) من الفئة الثانية HLA-DR1 المستمد من خط خلايا ليمفوبلاستويد البشرية LG-2 في تعقيد مع السوبرانجين Staphylococcus aureus enterotoxin B. يحتوي جزيء HLA-DR1 على خليط من الببتيدات الذاتية المستمدة من البروتينات الخلوية أو المصل المرتبطة في موقع ربط المستضد، والتي تتنقية مع جزيء الفئة الثانية. لوحظت كثافة الإلكترون المستمرة لـ 13 بقايا أحماض أمينية في موقع ربط الببتيد لـ MHC، مما يشير إلى أن هذا هو طول النواة للببتيد الذي يشكل تفاعلات شائعة مع جزيء MHC. كما لوحظت كثافة الإلكترون لبكرات الجانبية للببتيدات الذاتية. كثافة الإلكترون الموافقة لبكرات الجانبية للببتيدات التي تتفاعل مع موقع ارتبط DR1 محددة بشكل أوضح من كثافة الإلكترون التي تمتد خارج موقع الارتباط. ومن ثم، فإن المناطق من الببتيدات الذاتية التي تتفاعل مع DRI تكون أكثر تقييدًا في التشكيل أو التسلسل من بكرات جانبية للببتيد أو الأحماض الأمينية التي تبرز خارج موقع ربط الببتيد. إن التفاعلات الهيدروجينية والتكوين لنموذج الببتيد المبني في كثافة الإلكترون مشابه لهياكل أخرى من HLA-DR-b peptide. تأخذ الببتيدات المرتبطة تشكيلًا منتظمًا يشبه لولب بوليبروتين من النوع الثاني. إن جيوب بكرات الجانبية وبقايا الأسباراجين المحفوظة لجزيء DR1 في وضع جيد للتفاعل مع الببتيدات في تشكيل بوليبروتين من النوع الثاني وقد تقيد نطاق تشكيلات الببتيد المقبولة.
درس Jardetzky وآخرون (الثلاثاء) هذا السؤال.