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概要 サイクリックAMP(アデノシン3′,5′-一リン酸)依存性プロテインキナーゼが、ヒト赤血球由来の膜中に見つかり、これらの細胞の総サイクリックAMP依存性プロテインキナーゼ活性の70%以上を占めることが明らかにされました。赤血球膜の成分は膜結合プロテインキナーゼによってリン酸化されましたが、サイクリックAMPによるリン酸化速度の刺激は、ヒストンまたはプロタミンが基質として機能する場合にのみ観察されました。膜に関連したサイクリックAMP依存性プロテインキナーゼは、多くの可溶性プロテインキナーゼに類似しており、最大活性に20 mMのMg2+を必要とし、プロタミンとATPについてそれぞれ26 µg/mlと8.3 µMの明らかなKm値を持ち、サイクリックAMPのKaは28 nMです。赤血球膜は特異的にサイクリックAMPを結合し、膜-サイクリックAMP複合体に対する解離定数は3.3 nMです。サイクリックAMP非依存性プロテインキナーゼ活性は、1 mM NH4Clで膜から解離しましたが、サイクリックAMP結合活性は部分的なフラクションに保持されました。これらの発見は、サイクリックAMP結合部分が膜構造にしっかりと統合されているのに対し、触媒部分は膜と緩やかに結合している可能性があることを示唆しています。
Rubin et al.(Sun、)はこの問題を研究しました。