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아스파르트산 단백질 분해효소인 엔도티아펩신의 매우 대칭적인 활성 부위는 기질 펩타이드 결합에 대해 친핵성 공격을 위해 이상적으로 위치한 물 분자를 결합하며, 이 결합의 평면성에서의 왜곡은 기질과의 상호작용으로 안정화된다. 촉매의 명백한 전자친화성은 이 왜곡에서 발생한다. 절단 가능한 펩타이드 결합은 카보닐 산소가 클리프트 위에 있는 베타-헤어핀 '플랩' 끝과 수소 결합을 하여 정렬된다. 결합된 물에 의한 친핵성 공격은 수산화 억제제와 관찰된 복합체와 유사한 사면체 중간체를 생성하고, 플랩과의 수소 결합에 의해 안정화된다.
로렌스 H. 펄 (Mon,)은 이 질문을 연구했다.