November 1, 1982
View Full PaperEHS 육종에서 제4형 프로콜라겐, 라미닌 및 헤파란 황산 프로테오글리칸의 분리 및 특징화
Key Points
Key points are not available for this paper at this time.
Abstract
우리는 정상 및 라티리틱 동물에서 EHS 종양 조직 성장으로부터 제4형 콜라겐, 라미닌 및 헤파란 황산 프로테오글리칸의 추출 가능성을 연구하였다. 라미닌과 헤파란 황산 프로테오글리칸은 정상 조직과 라티리틱 조직 모두에서 카트로픽 용매로 쉽게 추출되었다. 콜라겐성 성분은 환원제가 존재하는 경우에만 라티리틱 조직에서 용해되었다. 이러한 결과는 리신 유래의 교차 결합 및 이황화 결합이 매트릭스에서 콜라겐성 성분을 안정화 시키지만 라미닌이나 헤파란 황산 프로테오글리칸은 안정화시키지 않는다는 것을 나타낸다. 추출물에 존재하는 대부분의 콜라겐은 펩신 소화에 저항성이 있는 펩타이드의 패턴과 회전 그림자 기법을 통해 전자 현미경에서 시각화된 기본 삼중 나선 구조를 가지고 있었다. 이 단백질은 새롭게 합성된 제4형 프로콜라겐의 사슬과 동일한 이동성을 가진 사슬(Mr 185000 및 170000)로 구성되어 있었다. 이 발견은 생합성 형태인 제4형 프로콜라겐이 기저막 매트릭스에 그렇게 통합된다는 것을 나타내는 이전 연구를 확인한다. 더 작은 사슬(Mr 160000 및 140000)이 아세트산 용액에 보관할 때 나타났다. 이러한 결과는 기저막의 산성 추출물에서 낮은 분자량의 콜라겐이 내인성 산 활성 프로테아제에 의해 인위적으로 생성되었음을 나타낸다.