Recognition of Fatty Acids by Hepatic Fatty Acid Binding Proteins

Fatty acid binding proteins (FABPs) from mammalian liver reveal similar protein characteristics (amino acid composition, isoelectric points around 7, Mr ca. 14 kDa) and are immunologically related. The protein from bovine liver binds two molecules of longchain fatty acids with high affinities in 1 binding site. Ionic interactions of the bovine FABP with fatty acids can be blocked by modification of the protein with the arginine-specific reagent phenylglyoxal. The protein may interact with intracellular membranes as FABP was detected in mitochondria of bovine liver cells. Erkennung von Fettsäuren durch hepatische Fettsäurebindungsproteine Fettsäurebindungsproteine (FABPs) aus Säugerleber sind proteinchemisch ähnlich (Aminosäurezusammensetzung, isoelektrische Punkte um 7, Mr ca. 14 kDa) und sind immunologisch verwandt. Das Protein aus Rinderleber bindet 2 Fettsäuren mit hoher Affinität in einer Bindungsregion. Ionische Wechselwirkungen dieses Proteins mit Fettsäuren können durch Modifizierung des Proteins mit dem Argininspezifischen Reagenz Phenylglyoxal blockiert werden. Als Hinweis für eine Wechselwirkung des Proteins mit intrazellulären Membranen sehen wir den Nachweis von FABP in den Mitochondrien der Rinderleberzellen an.