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O antígeno associado à função de linfócitos humano-1 (LFA-1), a molécula OKM1 associada ao receptor de complemento e uma molécula anteriormente não descrita chamada p150,95, foram encontrados estrutural e antigenicamente relacionados. Cada antígeno contém uma subunidade alfa e uma subunidade beta associadas não covalentemente em uma estrutura alfa 1 beta 1, conforme mostrado por experimentos de ligação cruzada. As designações das subunidades alfa do LFA-1, OKM1 e p150,95 e seus pesos moleculares são alfa L = 177.000 Mr, alfa M = 165.000 Mr, e alfa X = 150.000 Mr, respectivamente. As subunidades beta são todas = 95.000 Mr. Alguns MAb precipitaram apenas LFA-1, outros apenas OKM1, e outro precipitou os três antígenos. A especificidade desses MAb para subunidades particulares foi examinada após a dissociação da subunidade por pH alto. MAb específicos para LFA-1 ou OKM1 se ligam às subunidades alfa L ou alfa M, respectivamente, enquanto o MAb cruzado se liga às subunidades beta. Experimentos de coprecipitação com complexos intactos alfa 1 beta 1 mostraram que MAb anti-alfa e anti-beta podem precipitar as mesmas moléculas. Na focagem isoelétrica bidimensional (2D) e SDS-PAGE, as subunidades alfa dos três antígenos são distintas, enquanto as subunidades beta são idênticas. Experimentos de biossíntese mostraram que alfa L, alfa M e alfa X são sintetizadas a partir de precursores distintos, assim como beta. Os três antígenos diferem na expressão em linfócitos, granulócitos e monócitos. Durante a maturação da linha U937 semelhante a monoblasto, alfa M e alfa X são reguladas para cima e alfa L é regulada para baixo. Alguns MAb para a subunidade alfa de OKM1 inibiram o receptor de complemento tipo três. LFA-1, OKM1 e p150,95 constituem uma nova família de antígenos de leucócitos humanos funcionalmente importantes que compartilham uma subunidade beta comum.
Sánchez‐Madrid et al. (qui,) estudaram essa questão.