LAP2α et BAF se localisent de manière transitoire aux télomères et dans des régions spécifiques de la chromatine lors de l'assemblage nucléaire

Le polypeptide associé à la lamina (LAP) 2alpha est une protéine de la famille LEM (polypeptide associé à la lamina emerin MAN1) associée aux laminines de type A nucléoplasmique et à la chromatine. En utilisant l'imagerie en direct et la microscopie à fluorescence, nous avons démontré que LAP2alpha était principalement cytoplasmique en métaphase et associé aux télomères en anaphase. Les amas de LAP2alpha télomériques ont augmenté en taille, formant des structures 'noyau' sur la chromatine adjacente au fuseau en télophase, et se sont transloqués vers le nucléoplasme en phase G1. Une sous-fraction de lamin C et d'emerin a suivi LAP2alpha vers la région centrale dès le début, tandis que LAP2beta, le récepteur de lamin B et le lamin B se liaient initialement à des régions plus périphériques de la chromatine, avant de se répandre vers des structures centrales avec des cinétiques différentes. De plus, la protéine de liaison de l'ADN, le facteur de barrière à l'autointegration (BAF), s'est liée à LAP2alpha in vitro et dans des extraits mitotiques, et des sous-fractions de BAF se sont relocalisées vers des structures centrales avec LAP2alpha. Nous proposons que LAP2alpha et une sous-fraction de BAF forment des complexes définis dans les régions centrales de la chromatine et peuvent être impliqués dans la réorganisation de la chromatine lors des premières étapes de l'assemblage nucléaire.