인터루킨 2 고친화성 수용체 발현은 두 가지 서로 다른 결합 단백질을 요구한다.

급성 림프모구 백혈병 환자로부터 유래된 세포주가 기존에 설명된 특성인 고친화성 IL-2 수용체 및 저친화성 IL-2 결합 부위와 비교했을 때 새로운 중간 친화성을 지닌 IL-2 결합 부위를 발현하는 것으로 밝혀졌다. 이 세포주에서 새로운 IL-2 결합 단백질만을 나타내는 클론이 분리되었으며, IL-2와 결합하여 경쟁하는 mAb인 anti-Tac과 반응하지 않는 것으로 나타났다. 더구나, 동일한 클론 세포는 Tac 단백질을 코딩하는 방사성 표지 cDNA와의 하이브리다이제이션으로 검출 가능한 mRNA를 발현하지 않았다. 반면, 원래의 세포주 및 유사한 클론들은 저수준의 Tac mRNA 및 세포 표면 Tac 항원을 발현하였으며, 이들은 성인 T 백혈병 세포주로 처리함으로써 증가시킬 수 있었다. 특히 주목할 만한 것은 Tac 항원 발현의 유도가 높은 친화성 IL-2-R의 검출 가능성이 증가하는 것과 평행을 이루었다. Tac 항원 단백질의 발현 자체는 저친화성 IL-2 결합만을 만들기 때문에 이러한 데이터는 고친화성 IL-2-R의 구조적 구성에 대한 재평가를 촉구했다. 고친화성 수용체가 결여된 백혈병 세포주가 발현하는 IL-2 결합 단백질의 분석은 Tac 항원 단백질보다 큰 단일 단백질( Mr = 75,000 대 55,000)만을 드러냈다. 반면, 고친화성 수용체 발현을 유도한 클론은 명확히 이 두 가지 IL-2 결합 단백질을 모두 보유하고 있었다. 또한, 정상 T 세포에 대한 IL-2 결합이 고친화성 수용체 비율이 점유되는 조건에서 수행될 때, 백혈병 세포에서 이미 확인된 것과 동일한 두 개의 서로 다른 단백질이 방사성 표지 IL-2에 공유 결합될 수 있었다. 이러한 다양한 조립 데이터에서 도출된 해석은 고친화성 IL-2 결합에 모두 필요한 두 개의 IL-2 결합 단백질을 가리킨다.