Por que as simulações de ligação de valência empírica produzem gráficos de Arrhenius precisos?

As simulações computacionais da dependência da temperatura das reações enzimáticas usando o método de ligação de valência empírica (EVB) têm se mostrado muito precisas em termos dos parâmetros de ativação termodinâmica. Aqui, analisamos as razões pelas quais tais simulações são capazes de capturar corretamente as entalpias de ativação e as entropias e quão sensíveis essas quantidades são à parametrização da função de energia potencial reativa. Examinamos primeiro a reação de referência da solução para a enzima isomerase de cetosteroides, que corresponde à desprotonação catalisada por acetato do esteroide em água. Os parâmetros de ativação determinados experimentalmente para essa reação se mostram notavelmente bem reproduzidos pelos cálculos. Ao modificar o potencial EVB de forma que as energias de ativação e de reação se desloquem significativamente, mostramos que a entropia de ativação é basicamente invariável a tais mudanças e que Δ