O ficobilissomo (PBS) é um dos mais antigos e eficientes complexos proteicos de captação de luz conhecidos. Ao longo de bilhões de anos de evolução, o PBS se adaptou prontamente ao seu ambiente por meio da expressão gênica diferencial, juntamente com a montagem/desmontagem controlada de seus componentes. Como centenas de subunidades proteicas se montam de maneira controlada em diferentes estruturas de PBS dentro de diferentes espécies de cianobactérias é desconhecido. Além disso, os PBSs não são entidades estáticas e podem ter composições diferentes que lhes permitem modular sua função geral em resposta a mudanças em seu ambiente. Aqui, utilizamos espectrometria de massa nativa de alta resolução (MS) para investigar a heterogeneidade dentro dos PBSs e determinar os fatores que regem sua auto-montagem. Ao monitorar subcomplexos estáveis dos PBSs, conseguimos detectar variantes de aloficocianina de baixa abundância, ApcD e ApcF, além da proteína de ligação central ApcC, e determinar sua estequiometria complexa. Além disso, a MS nativa revelou que os ficobiliproteínas, ficocianina e aloficocianina, não conseguem formar anéis mistos dentro da estrutura do PBS, e, em vez disso, podem apenas empilhar, um sobre o outro, para uma transferência de energia eficiente. Finalmente, mostramos que em cepas como A. marina, onde nenhum núcleo de aloficocianina está presente, as variantes de ficocianina atuam como entidades distintas para garantir uma montagem de PBS altamente orquestrada. Juntas, a metodologia e os dados obtidos abrem novas vias para futuras explorações de como o PBS se adapta para uma função eficaz.
Sound et al. (Sun,) estudaram esta questão.