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Cecropins, peptídeos antibacterianos carregados positivamente encontrados na mariposa cecropia, e análogos peptídicos sintéticos formam grandes canais iônicos variáveis no tempo e dependentes de voltagem em membranas lipídicas planas na faixa de concentração fisiológica. Condutâncias de canal únicas de até 2,5 nS (em 0,1 M NaCl) foram observadas, o que sugere um diâmetro de canal de 4 nm. Canais formados pelos peptídeos cecropin AD e MP3 tiveram um índice de permeabilidade de Cl-/Na+ = 2:1 em 0,1 M NaCl. Um estudo comparativo dos três cecropins, cecropins A, B e D, e de seis análogos sintéticos permitiu determinar os requisitos estruturais para a formação de poros. Peptídeos anfipáticos mais curtos não formaram canais, embora tenham se adsorvido à bicamada. Um segmento flexível entre a região anfipática N-terminal e a região mais hidrofóbica C-terminal do peptídeo foi necessário para a observação de uma condutância variável no tempo e dependente de voltagem. Cecropin AD foi o peptídeo formador de poros dependente de voltagem mais eficaz e também foi o peptídeo antibacteriano mais potente contra vários organismos de teste. Uma carga superficial positiva ou colesterol na bicamada reduziu as condutâncias causadas pelo cecropin AD ou MP3 em pelo menos 5 vezes. Esse comportamento é consistente com a conhecida insensibilidade das células eucarióticas aos cecropins. Nossas observações sugerem que a ampla atividade antibacteriana dos cecropins se deve à formação de grandes poros nas membranas celulares bacterianas.
Christensen et al. (Sex,) estudaram essa questão.