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A cisteína (Cys) ocupa uma posição central no metabolismo das plantas devido às suas funções bioquímicas. As células de Arabidopsis (Arabidopsis thaliana) contêm diferentes enzimas O-acetilserina(tiol)liase (OASTL) que catalisam a biossíntese de Cys. Como estão localizadas no citosol, plastídios e mitocôndrias, isso resulta em múltiplos reservatórios subcelulares de Cys. Muito progresso foi feito nas enzimas OASTL mais abundantes; no entanto, as informações sobre as proteínas OASTL-like menos abundantes foram escassas. Para estabelecer de forma inequívoca a reação enzimática catalisada pela isoforma menor de OASTL citosólica CS-LIKE (para Cys sintase-like; At5g28030), expressamos esta enzima em bactérias e caracterizamos a proteína recombinante purificada. Nossos resultados demonstram que CS-LIKE catalisa a desulfuração de L-Cys em sulfeto mais amônia e piruvato. Assim, CS-LIKE é uma nova L-Cys desulfidratase (EC 4.4.1.1), e propomos designá-la DES1. O impacto e a funcionalidade da DES1 no metabolismo de Cys foram revelados pelo fenótipo dos mutantes de inserção T-DNA des1-1 e des1-2. A mutação do gene DES1 leva à senescência prematura das folhas, como demonstrado pelo aumento da expressão de genes e fatores de transcrição associados à senescência. Além disso, a ausência de DES1 reduz significativamente a atividade total de desulfuração de Cys nas folhas, e há um aumento concomitante no conteúdo total de Cys. Como consequência, os níveis de expressão dos genes responsivos ao enxofre estão desregulados, e as plantas mutantes apresentam defesas antioxidantes intensificadas e tolerância a condições que promovem estresse oxidativo. Nossos resultados sugerem que a DES1 de Arabidopsis é uma L-Cys desulfidratase envolvida na manutenção da homeostase de Cys, principalmente em estágios de desenvolvimento tardios ou sob perturbações ambientais.
Álvarez et al. (Quarta,) estudaram esta questão.